"Vivemos em um mundo potencialmente hostil, habitado por um número desconcertante de agentes infecciosos com diversos formatos, dimensões, composições e funções destrutivas, que ficariam muito felizes em nos utilizar como santuários ricos para a propagação dos seus "genes egoístas", contra os quais ainda não desenvolvemos uma série de mecanismos de defesa, no mínimo com iguais efetividade e simplicidade (exceto no caso de algumas infecções parasitárias, cuja situação é mais bem descrita como uma trégua inquietante e frequentemente insatisfatória). Esses mecanismos de defesa conseguem criar um estado de imunidade contra as infecções (do latim immunitas, livre de) e cujo funcionamento constitui a base da disciplina encantadora conhecida como 'imunologia'".
(Ivan M. Roitt, 2013. Fundamentos de Imunologia)
SAIBA MAIS:
Antígenos
ANTÍGENO é qualquer substância capaz de se ligar de forma específica a um anticorpo ou receptor de células T. Mas nem todo antígeno é capaz de estimular uma resposta imune. Quando isso acontece, chamamos de Imunógeno.
IMUNÓGENO é uma molécula capaz de induzir uma resposta imune específica. Sendo assim, todo imunógeno é um antígeno, mas nem todo antígeno é um imunógeno. Como é o caso dos haptenos, moléculas de baixo peso molecular que podem tornar-se imunogênicas
quando conjugadas a um carreador específico.
EPÍTOPO, é uma pequena parte da estrutura molecular do antígeno que é reconhecida por um anticorpo.
Imunoglobulinas
Imunoglobulinas são moléculas glicoprotéicas produzidas pelos plasmócitos em resposta a um imunógeno (molécula capaz de desencadear uma resposta imune específica). Eles se ligam, de forma específica, a uma parte do antígeno conhecida
como determinante antigênico ou epítopo. Todas as imunoglobulinas têm uma estrutura de quatro cadeias como unidade básica. Elas são compostas de duas cadeias leves idênticas (em torno de 23KD) e duas cadeias pesadas idênticas
(na faixa de 50-70 KD), mantidas juntas por pontes dissulfeto. Imagens tridimensionais da molécula de imunoglobulina mostram que ela não é reta como representados pelos esquemas da animação acima. A região da dobradiça é o local
de flexibilidade da molécula. Elas apresentam ainda em sua estrutura, um fragmento invariável (Fc) e os fragmentos Fab, que contêm o sítio de ligação com o antígeno. Veja a representação esquemática clicando no botão na
animação.
Com base nas diferenças das seqüências de aminoácidos na região constante das cadeias pesadas, as imunoglobulinas podem ser divididas em cinco classes diferentes (ou isotipos):
1. IgA – É secretada em superfície de mucosas para a defesa. Ex. Está presente no leite materno.
2. IgD - Funciona principalmente como uma receptor de antígeno nas células B e atua como receptor de Ag em linfócitos
B naïve.
3. IgE – Atua em respostas alérgicas e inflamatórias.
4. IgG – Participa da opsonização; ativação do sistema de complemento (inflamação e fagocitose); citotoxicidade
mediada por células dependentes de anticorpo; Inibição por feedback das células B. Além de ser o único tipo de Ig que ultrapassa a barreira placentária.
5. IgM – Expressa na superfície das células B naïve.
Elimina patógenos nos estágios iniciais da imunidade mediada pelas células B antes que haja IgG suficiente - ativação do sistema de complemento.
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